Alan Boyd válasza elég jól lefedi a mechanisztikus szempontokat, de van egy másik szempont, amelyet nem nagyon érintett - ami molekuláris szinten zajlik. Ennek megértéséhez el kell gondolkodnia a reakció tényleges körülményein: hacsak nem a sejt belsejében zajlanak le, amelyek olyan közvetlen biokémiai reakciók, amelyekről szinte soha nem beszél, akkor az enzim, a szubsztrát és a termék mind lebeg egy bizonyos koncentrációban. Az enzimatikus reakció szépen halad, és ahogy a szubsztrátkötő zseb felszabadul, amikor a termék elszakad az enzimtől és diffundál, lehetővé téve egy másik szubsztrátmolekula helyét, és a következő reakció bekövetkezését. Ez a helyzet a 2 mmol [szubsztrát] szintjén. 50 mmol-nál a szubsztrát koncentrációja sokkal nagyobb, és így annak ellenére, hogy az enzimatikus reakció tényleges katalitikus része lényegében azonos sebességgel zajlik, az aktív zsebbe diffundáló szubsztrát sebessége valamivel nagyobb, mert a az aljzat magasabb, ami látszólag kissé gyorsabb reakciósebességet tesz lehetővé.

Michaelis-Menten kinetikáját tekintve az arány soha nem éri el a maximális sebességet:

$ v = V_ {max} \ szor \ frac {S} {K_m + S} $

ahol $ S $ az aljzat koncentrációja. Bármilyen nagy is a $ S $, az alsó sorban szereplő kifejezés ($ K_m + S $) nagyobb lesz, mint $ S $, tehát $ v $ kevesebb lesz, mint $ V_ {max} $.

Gondolhat erre az enzim és a szubsztrát közötti kötési egyensúly szempontjából:

$ E + S \ leftrightarrow ES $

Mivel egyensúlyról van szó, képes soha ne feküdj le teljesen a jobb oldalon.

Ezért a $ V_ {max} $ értéket mindig extrapoláció határozza meg. A gyakorlatban természetesen nagyon magas szubsztrát: enzimkoncentrációk esetén a különbségek megismeréséhez nagyon pontosaknak kell lennie: ha $ S $ $ 100 \ szoros K_m $, akkor 1% -os különbséget néz. Hipotetikus példájában nem említi, hogy mi a $ K_m $ értéke.